A proteína estrutural do vírus da hepatite A pX interage com ALIX e promove a secreção de virions e proteínas estranhas através de vesículas do tipo exossomo.

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PMID:
    
            
                    J Vesículas extracelulares. 2020; 9 (1): 1716513. Epub 2020 22 de janeiro. PMID: 32082513
        

      Título do resumo:
    
            
                    A proteína estrutural do vírus da hepatite A pX interage com ALIX e promove a secreção de virions e proteínas estranhas através de vesículas do tipo exossomo.
        

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      Resumo:
    
            
                    Recentemente, verificou-se que o vírus da hepatite A (HAV), um vírus clássico não-envelopado, foi liberado principalmente na forma de quase-envelope HAV (eHAV) ao seqüestrar complexos de classificação endossômica de hospedeiros necessários para complexos de transporte (ESCRT). Ao contrário do virion não envolvido, o eHAV contém a proteína viral pX na superfície do capsídeo do HAV como uma extensão do VP1. Como os capsídeos do HAV adquirem o envelope hospedeiro e se a proteína pX está envolvida nesse processo era desconhecida anteriormente. Aqui, analisamos o papel da pX na secreção de proteínas estranhas nas vesículas extracelulares do tipo exossomo (VEs) e a formação de eHAV. A fusão de pX com eGFP guiou o eGFP em EVs do tipo exossomo através do direcionamento do eGFP para corpos multivesiculares (MVBs), e a liberação da proteína X que interage com o gene 2 interligado à apoptose (ALIX) foi significativamente aprimorada. A coimunoprecipitação (co-IP) demonstrou a interação entre pX e o domínio ALIX V. A remoção da metade C-terminal da pX aboliu a liberação de eHAV e reduziu a interação entre o virônio HAV e ALIX. Finalmente, a metade C-terminal de pX sozinha foi suficiente para carregar o eGFP nos EVs, interagindo com o ALIX. Em conclusão, a parte C-terminal de pX é importante para a produção de eHAV e pode ter potencial para grande carga de complexos de proteínas em VEs do tipo exossomo para fins terapêuticos.

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